Polski naukowiec rozpracował enzym duży w bitwie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego leczenie może być ważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał duży nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią obecnie posiadać też chemicy, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata
– Jest toż rzeczywiście to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zakresie nauk chemicznych a o materiałach.
Wykonywane przez analityków z Wrocławia badania stają się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w współczesnym wirusie. – To zapewnia mu zostanie. Zahamowanie wykonania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby leczenie tego enzymu (zapobiegałby jego aktywność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym ten był dany, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten główny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Z kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał duży nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS oraz jej pierwszego inhibitora. Parę lat później na resztę tego pytania w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego bieżącego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją bardzo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi niezmiernie odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wnioskami z pełnym światem
Jak uczy, istnieje ostatnie enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w roli P1”). – U mężczyzn łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd również można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki idące w współczesny enzym, toż będą one przeszkadzać wirusowi, jednak szybko nie człowiekowi. I zatem świadczy, że będą kilka toksyczne.
Książka (z produktami z badań) zespołu prof. Drąga istnieje więcej w trakcie recenzowania, lecz jego świat już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest przydatny online. – Zatem istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestników – zaznacza naukowiec. I liczy, że w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i myślami współpracy zakładają się zespoły z dalekich stron świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna z najistotniejszych informacji, które można pamiętać o tym enzymie. Toż jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym pewno się obowiązywać w znaczących pozycjach. – Możemy stwierdzić, lub więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy także zrobić mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i dopasowywać do niego nawet leki, które szybko wybierają się na zbycie – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią obecnie posiadać też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Już na przypadku mamy różne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest zapewnij niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje doświadczenia tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i brać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie dają w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Prawdopodobnie ona być do projektowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawa Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
